Mechanizmus pôsobenia enzýmov

Enzým (enzýmy) - vysokú molekulovú hmotnosť organickej látky bielkovinovej povahy, ktoré pôsobia v organizme úlohe biologických katalyzátorov.

Mechanizmus pôsobenia enzýmov

Objasnenie mechanizmov, na ktorých je katalytický účinok enzýmov, je jedným zo základných problémov a súčasné problémy nielen Enzymology, ale moderné biochémie a molekulárnej biológie.

Dlho predtým, než enzýmy boli k dispozícii čistý a bol objasnený ich povahy, sa k presvedčeniu, že rozhodujúce pre enzymatickým procesom má kopuláciu enzýmu k substrátu. Pokusy nájsť komplexné zlúčeniny enzýmu so substrátom po dlhú dobu neviedol k úspechu, pretože tento komplex je labilná, že veľmi rýchlo rozkladá. Za použitia metódy spektroskopie bolo možné identifikovať komplexov enzým-substrát sa katalázy, peroxidázy, alkoholdehydrogenázy, flavinzavisimyh enzýmov.

Metóda merania RTG umožnilo získať mnoho dôležitých informácií o štruktúre a katalytických mechanizmov účinku enzýmov. Táto metóda bola použitá pre nadviazanie spojenia substrátovej analógy s enzýmami, lyzozým a chymotrypsínu.

Niektoré priamy dôkaz o existencii komplexov enzým-substrát sa podarilo získať na miesto, kde jeden z katalytických stupňov cyklu enzýmu sa viaže k substrátu kovalentnou väzbou. Príkladom je reakcia hydrolýzy n-nitrofenyl acetátu katalyzovanej chymotrypsín. V zmesi s enzýmom chymotrypsín éteri sa acetyluje na hydroxylové skupiny reaktívneho serinového zvyšku. Táto fáza je rýchla, ale atsetilhimotripsina hydrolýza s tvorbou acetátu a voľného chymotrypsín je oveľa pomalší. Preto atsetilhimotripsin hromadia, ktoré možno ľahko detekovať v prítomnosti n-nitrofenylacetátu.

Prítomnosť enzýmového substrátu v zmesi sa môže "háčik" nestabilné komplexu prenos EÚ v inaktívne forme, napríklad, pôsobením enzýmu-substrátu komplexu Bórhydrid sodného, ktorý má silný účinok na zníženie. Taký komplex vo forme stabilnej kovalentnej derivátu bol detekovaný v enzýmovej aldolázy. Bolo zistené, že substrát interaguje s molekulou e-aminoskupiny lyzínu.

Substrát reaguje s enzýmom v určitej časti, ktorá sa nazýva aktívnym centrom enzýmu alebo aktívnej oblasti.

Pod aktívnym centre, alebo jadro, pochopí, že proteínové molekuly časť enzýmu, ktorý je pripojený k podkladu (a kofaktory) a spôsobuje, že enzymatické vlastnosti molekuly. Aktívne miesto určuje špecifickosť a katalytickú aktivitu enzýmu a mala by byť určitý stupeň obtiažnosti štruktúry je upravený v blízkosti prístup a interakciu s molekulou substrátu, alebo jeho časti sa priamo podieľajú na reakciu.

Medzi funkčné skupiny sú rozlíšené zahrnuté v "katalyticky aktívnu" časť enzýmu a tvoriaci časť poskytuje špecifickú afinitu (väzbu substrátu na enzým) - tzv kolík, alebo "kotvu" (alebo adsorpcia na aktívnom mieste enzýmu).

Mechanizmus pôsobenia enzýmov vysvetľuje teóriu Michaelis-Mentenové rovnice. Podľa tejto teórie, proces prebieha v štyroch fázach.

Mechanizmus pôsobenia enzýmov: Aj Phase

Medzi substrát (C) a enzým (E) vznikne spojenie - vytvoreného komplexu enzým-substrát EÚ, pri ktorom sa zložky vzájomne spojené kovalentnej, iónovej, vody a ďalších väzieb.

Mechanizmus pôsobenia enzýmov: IІ etapa

Substrát je vystavený pripojené enzým je aktívny a bude k dispozícii pre príslušné reakcie katalýzu EÚ.

Mechanizmus pôsobenia enzýmov: IІI etapa

EÚ zaviazala katalýzu. Táto teória je podporovaná experimentálnych štúdií.

A konečne, IV fáza je charakterizovaná uvoľňovaním enzýmových molekúl E a F. Sekvencia transformáciou produktov môže byť zobrazený ako reakcia: E + S - EU EU - * - E + P.

Špecifickosť pôsobenie enzýmov

Každý enzým pôsobí na špecifický substrát alebo skupiny látok, ktoré majú podobnú štruktúru. Špecifickosť enzymatickej aktivity vzhľadom k podobnosti aktívnej konfigurácii miesta a substrátu. Počas interakcie enzým-substrát vytvorený komplex.