Špecifickosť enzýmu: typy a vlastnosti akcie

Slovo "enzým" má latinské korene. Preložený znamená "kvások". Anglická používal termín "enzým", odvodený z gréckeho výrazu, čo znamená to isté. Enzýmy tzv špecializovaných proteínov. Sú tvorené v bunkách a majú schopnosť urýchliť priebeh biochemických procesov. Inými slovami, pôsobí ako biologické katalyzátory. Predpokladajme ďalej, že predstavuje špecifickosť enzýmov. также будут описаны в статье. Druhy špecifickosti budú tiež popísané v článku.

všeobecná charakteristika

Prejavom katalytickú aktivitu niektorých enzýmov je spôsobené prítomnosťou radu zlúčenín nebielkovinového charakteru. Nazývajú sa kofaktory. Sú rozdelené do dvoch skupín: kovovými iónmi, a z radu anorganických látok, rovnako ako koenzýmy (organické zlúčeniny).

mechanizmus činnosť

Podľa ich chemickej povahy, enzýmy sú skupinou proteínov. Avšak, na rozdiel od druhej, prvky dotknutej obsahovať aktívne miesto. Ide o unikátny súbor funkčných skupín aminokyselinových zvyškov. Sú presne orientované v priestore vzhľadom k terciárneho štruktúre enzýmu. V aktívnom mieste miest katalyzátora a substrátu uvoľňovaním. Posledný - je to, čo je vzhľadom k špecifickosti enzýmov. Substrát je látka, ktorá pôsobí na proteín. Predtým sa myslelo, že ich interakcie sa vykonáva na "zámok a kľúč". Inými slovami, je aktívny miesto sa musí starostlivo zodpovedať substrát. V súčasnej dobe dominuje inú hypotézou. Predpokladá sa, že na začiatku neexistuje žiadna presná zhoda, ale zdá sa, v priebehu interakcie látok. Druhý - katalyzátor - miesto ovplyvňuje špecifickosť účinku. Inými slovami, definuje povahu urýchlené reakcie.

štruktúra

Všetky enzýmy sú rozdelené do jedno- a dvojzložkové. Prvý z nich má štruktúru podobnú štruktúre jednoduchých proteínov. Obsahujú iba aminokyseliny. Druhá skupina - proteidy - zahŕňa časť bielkovín a non-proteín. Posledné pôsobí koenzým Prvý z nich - apoenzym. Posledné určuje substrátovú špecificitu enzýmu. To znamená, že plní funkciu časti substrátu v aktívnom mieste. Koenzým, v tomto poradí, slúži ako katalytické oblasti. To zahŕňa špecifickosť účinku. Ako môže pôsobiť ako koenzýmy vitamíny, kovy a iné zlúčeniny s nízkou molekulovou hmotnosťou.

katalýza

Výskyt akejkoľvek chemické reakcie v dôsledku kolízie molekúl ovplyvňujúcich látok. Ich pohyb v systéme je daná prítomnosťou potenciálna voľnej energie. Chemické reakcie je potrebné molekuly sa prechodový stav. Inými slovami, mali by mať dostatok energie pre odovzdávanie energetickú bariéru. To predstavuje minimálne množstvo energie k prepožičanie všetky molekuly reaktivitu. Všetky katalyzátory, enzýmy, vrátane, ktoré sú schopné znížiť energetickú bariéru. To prispieva k zrýchlenému postupu reakcie.

V čom sa zdá špecifickosť enzýmov?

Táto schopnosť sa odráža v zrýchlenie len špecifické reakcie. Enzýmy môžu mať vplyv na jeden a ten istý substrát. Avšak, každý z nich bude zrýchľovať len špecifickú reakciu. Reakcia špecificita enzýmu môže byť videný v komplexe pyruvát dehydrogenázy. Obsahuje proteíny, ktoré ovplyvňujú PVC. Hlavné sú: pyruvát dehydrogenázy, pyruvát dekarboxyláza, acetyl. Reakcia sám sa označuje ako oxidatívny dekarboxylácie STC. Produkt sa chová ako jeho kyselina octová aktívny.

klasifikácia

Nasledujúce typy špecifických enzýmov:

1. Stereochémie. To je vyjadrené v schopnosti látky na jednu z možných stereoizomérov substrátu. Napríklad, je schopný pôsobiť na fumaratgidrotaza fumarátu. Avšak, to nemá vplyv na cis-izomér - kyseliny maleínovej.
2. Absolútna. этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. Špecifickosť enzýmu tohto typu je vyjadrená v schopnosť látky ovplyvniť len konkrétne substrát. Napríklad, sacharázy reaguje iba sacharózou, arginasu - arginín, a tak ďalej.
3. Príbuzný. в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. Špecifickosť enzýmu v tomto prípade je vyjadrená v schopnosti látky na skupinu materiálov, ktoré majú väzbu rovnakého typu. Napríklad alfa-amyláza reaguje s glykogénu a škrobu. Majú typ pripojenia glykozid. Trypsín, pepsín, chymotrypsín ovplyvniť veľa proteínov peptidovú skupinu.

teplota

в определенных условиях. Enzýmy sú špecifické za určitých podmienok. Pre väčšinu z nich je to najlepšie mať teplotu +35 ... + 45 stupňov. Pri uvedení látky, pokiaľ ide o nižšie ceny, bude jeho aktivita klesá. Tento stav sa označuje ako reverzibilné inaktiváciu. Ak jeho teplota stúpa schopnosť obnoviť. Hovorí sa, že, keď sa nachádzajú v podmienkach, kde t je vyššie uvedené hodnoty tiež dôjsť inaktiváciu. Avšak, v tomto prípade to bude nezvratné, ako je obnovený znížením teploty. To je vzhľadom k denaturáciu molekuly.

vplyv pH

Kyslosť náboja molekuly závisí. V súlade s tým, je pH ovplyvňuje aktivitu a špecifickosť aktívneho miesta enzýmu. Optimum index kyslosti pre každú látku. Avšak, vo väčšine prípadov je to 4-7. Napríklad v prípade alfa-amyláza zo slín optimálne kyslosti je 6,8. Zatiaľ existuje celý rad výnimiek. Optimálna kyslosť pepsín, napríklad 1,5 až 2,0, chymotrypsín a trypsín - 8-9.

sústredenie

Čím viac enzým je prítomný, tým vyššia je rýchlosť reakcie. Podobný záver možno vyvodiť s ohľadom na koncentráciu substrátu. Avšak, teoreticky stanovená pre každú látku sýtenie cieľový obsah. Keď sa to všetko aktívne miesta obsadené existujúce podklad. будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. Tak špecifickosť enzýmu je maximálna, bez ohľadu na neskoršie pridanie cieľov.

látka regulátory

Môžu byť rozdelené do inhibítory a aktivátory. Obe tieto kategórie sa delia na nešpecifické a špecifické. U posledného uvedeného typu sú avtivatoram zhelchnokislye soli (pre lipáza podzheluzhochnoy žľazy), chlór ióny (alfa-amyláza), kyselina chlorovodíková (na pepsínu). Nešpecifické aktivátory sú horečnaté ióny, ktoré majú vplyv na kinázy a fosfatázy a špecifické inhibítory - terminálne peptidy proenzýmy. Tie sú neaktívne formy látok. Sú aktivované štiepením terminálnych peptidov. Tie zodpovedajú určitým druhom každého jednotlivého proenzym. Napríklad, v neaktívnej forme trypsínu vyrobené vo forme Inhibícia. Jeho aktívne centrum je uzavreté koncovou hexapeptid, ktorý je špecifický inhibítor. Proces aktivácie je jeho štiepenie. Aktívne miesto trypsínu v dôsledku toho, že sa stáva open. Nešpecifické inhibítory sú soli ťažkých kovov. Napríklad, síran meďnatý. Spôsobujú denaturácia zlúčenín.

zábrana

To môže byť konkurencieschopná. Tento jav sa prejavuje vo výskyte štruktúrnej podobnosti medzi inhibítorom a substrátom. Oni sa zapojili do boja za odkaz na aktívnom mieste. Ak je obsah inhibítora je vyšší ako je substrát tvorený inhibítor kopleksferment. Pri pridávaní zmenu pomeru cieľovej látky. V dôsledku toho bude inhibítor vymeniť. Napríklad, sukcinát, aby sukcinátdehydrogenázy slúži ako substrát. Inhibítory sú oxalacetát alebo Malone. Konkurenčné výrobky sú považované za ovplyvnenie reakcie. Často sú podobné substráty. Napríklad pre glukóza-6-fosfát produkt je glukóza. Substrát bude rovnaký glukóza-6 fosfát. Nekompetitívny inhibícia nie je určený na štrukturálnej podobnosti medzi látkami. Inhibítor a substrát môžu zároveň viazať k enzýmu. Preto je vznik novej zlúčeniny. Tie je inhibítor kompleksferment-substrát. Počas interakcie aktívneho centra je blokovaný. To je vzhľadom k väzbe s katalytickou inhibítorom miesta aktívneho miesta. Príkladom je cytochróm oxidázy. U tohto enzýmu slúži ako substrátu kyslík. Inhibítory cytochromoxidáza sú soli kyseliny kyanovodíkovej.

alosterické regulácia

V niektorých prípadoch, s výnimkou aktívneho centra, ktorá určuje špecifickosť enzýmu, je ďalší odkaz. Komponent pôsobí ako alosterické to. Ak je rovnaký názov s ním spojené aktivátor enzýmu zvyšuje účinnosť. Ak sa v reakcii na inhibítor alosterické vstupuje do centrum, účinná látka, v tomto poradí, sa znižuje. Napríklad, adenylátcyklázy a guanylátcyklázu týka enzýmu, s alosterické typu regulácie.